免疫球蛋白的作用[1]免疫球蛋白（immunoglobulin）是一种由B淋巴细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。简介由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成，是一类重要的免疫效应分子；由高等动物免疫系统淋巴细胞产生的蛋白质，经抗原的诱导可以转化为抗体。因结构不同可分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE5种，多数为丙种球蛋白。可溶性免疫球蛋白存在于体液中，参与体液免疫；膜型免疫球蛋白是B淋巴细胞抗原受体。2结构Ig分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L链）和二条相同的分子量较大的重链（H链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。VL和VH是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA结合抗原的亲合力要比血清型IgA高。五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM理论上应为10个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5个结合点可结合。H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区（V）和恒定区（C）。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR）或互补决定区（CDR），分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（FR）。VH和VI。各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR（分别为FRl、FR2、FR3和FR4）和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入）CI。的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的，但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关，可激活补体，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。在Ig分子伸出的两臂和主干之间（CHl与CH2之间）还有个可弯曲的区域，称为铰链区。该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对的弯曲性。各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。

病情分析：免疫球蛋白，就是抗体，在体液免疫中发挥作用作用人体血清免疫球蛋白IgG是初级免疫应答中最持久、最重要的抗体，它仅以单体形式存在。大多是抗菌性、抗毒性和抗病毒抗体属于IgG，它在抗感染中起到主力军作用，它能够促进单核巨噬细胞的吞噬作用（调理作用），中和细菌毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原结合使病毒失去感染宿主细胞的能力（中和病毒）。IgG在机体合成的年龄要晚于IgM，在出生后第3个月开始合成，3-5岁接近成年人水平。它是唯一能通过胎盘的Ig，在自然被动免疫中起重要作用。此外，IgG还具有调理吞噬和结合SPA等作用。IgA分血清型和分泌型两种，血清型IgA可介导调理吞噬ADCC作用；分泌型IgA（SIgA）是机体粘膜防御系统的主要成分，覆盖在鼻、咽、气管、肠和膀胱粘膜的表面，它能抑制微生物在呼吸道上皮附着，减缓病毒繁殖，是粘膜重要屏障，对某些病毒、细菌和—般抗原具有抗体活性，是防止病原体入侵机体的第一道防线。外来抗原进入呼吸道或消化道，局部免疫系统受到刺激后，无需中央免疫系统的参与，自身就可进行免疫应答，产生分泌型抗体，即SIgA。已有研究证明，呼吸道分泌液中SigA含量的高低直接影响呼吸道粘膜对病原体的抵抗力，两者呈正相关。IgM是抗原刺激诱导体液免疫应答中最先产生的Ig，IgM不是细胞，但可结合补体，主要分布于血清中。由于IgM有较高的结合价，所以是高效能的抗生物抗体，其杀菌、溶菌、促吞噬和凝集作用比IgG高500-1000倍，IgM在机体的早期防御中起着重要的作用[2]。

免疫球蛋白有什么作用？IGSF的功能是以识别为基础，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulinsuperfamily）。IGSF很可能最起源于原始的具有粘功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不同的功能区。IGSF识别的基本方式有以下几种。（1）IGSF和IGSF相互识别：①同嗜性相互作用（heterophilicinteraction）如相同神经细胞粘附分子（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（　heterophilicinteraction），如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），polyIgR与多聚Ig,FcγRⅠ(CD64）、FcγRⅡ（CD32）、FcγRⅢ（CD16）与IgGFc段，FcγRⅠ与IgeFc段，FcαR（CD89）与IgAFc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别。（2）IGSF和结合素（integrin）相互识别：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29）之间的相互作用。（3）IGSF和其它分子的相互识别：包括TCR识别MHCⅠ类或Ⅱ类分子与抗原复合物，细胞因子受体识细胞因子等。

免疫球蛋白怎样使用？免疫球蛋白有什么副作用吗？丙种球蛋白注入人体后产生的免疫力是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。2、应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。3、如果反复注射丙种球蛋白，因其本身可作为抗原，刺激人体产生一种对抗丙种球蛋白的抗体，即抗抗体，一旦再注射丙种球蛋白，就会被抗体中和，不能发挥其抗病作用。4、人体自身能够合成丙种球蛋白，如经常使用外来药品，就会抑制自身抗体的产生，从而降低机体的抗病能力。5、由于丙种球蛋白是血液制品，万一在来源上把关不严，反而造成血源污染，使健康人体传染上疾病，况且对人体来说，外来的丙种球蛋白毕竟是“异物”，个别人注射后可能会引起过敏反应。因此，把丙种球蛋白作为强化剂、补药来使用是没有科学根据的，想通过反复注射该药来长期预防疾病、增强体质也是不可能的。副作用：疫苗可能接种失败，给母肾的功能增加压力。2.可能会使乙肝病毒发生变异，给治疗带来困难。3.可能会形成抗原抗体复合物，有潜在危险。以上都是免疫球蛋白的作用以及使用方式和不良影响。

医生建议：免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类，起免疫，保护人体免受致病菌的入侵作用。